El planeta de la bioquímica humana, en sus acepciones, enseña los procesos metabólicos que suceden en nuestro interior. Alén de conceptos etéreos y también identidades propias, debemos admitir que el hombre no es mucho más que un grupo de sendas químicas, impulsos eléctricos, respiraciones celulares y cadenas polipeptídicas, cuando menos a un nivel únicamente fisiológico.

Por este motivo, cientos de pequeñas moléculas comentan nuestros hábitos, hábitos y enfermedades. Las enzimas gástricas se dedican a la digestión en el estómago, la hemoglobina de los glóbulos colorados deja la transmisión de oxígeno a nuestros tejidos y la liberación de complejos sinápticos entre neuronas nos capacitan para meditar, nada más y nada menos. Dicho sencillamente: somos las biomoléculas que sintetizamos, por pequeñas o intrascendentes que estas simulen.

Entre todo el conglomerado biológico que es el cuerpo humano, hay una secuencia de proteínas o conjugados encargados de funcionalidades muy específicas, que acostumbran a huír de la atención general por el lenguaje concreto que acarrean. Aquí observaremos qué es la mioglobina, una heteroproteína muscular que muestra muchas semejanzas con la hemoglobina tradicional.

¿Qué es la mioglobina?

La mioglobina es una heteroproteína, esto es, que está compuesta por un lado proteica (apoproteína, aminoácidos unidos a través de links peptídicos) y otra no proteica de menor tamaño, el conjunto prostético. La característica diferencial clave entre una proteína al empleo (holoproteína) y una heteroproteína es que esta última muestra en su composición tridimensional lípidos, glúcidos, ácidos nucléicos e inclusive metales.

Afinando mucho más el hilo, tenemos la posibilidad de resaltar que la mioglobina es una heteroproteína de tipo cromoproteico, puesto que muestra un metal en su composición química, lo que le entrega una tinción característica. La mioglobina está compuesta por una sección polipeptídica de 153 aminoácidos y por un conjunto hemo que tiene dentro un átomo de hierro, exactamente la misma la hemoglobina. Gracias a este conjunto “hemo”, tenemos la posibilidad de asegurar que la función primordial de la mioglobina es guardar oxígeno.

Además de esto, se puede destacar que la mioglobina está compuesta por solo una cadena polipeptídica formada por 8 hélices alfa (composición secundaria de la conformación de aminoácidos), que se asocia con un punto de inserción de oxígeno. En el centro, muestra un anillo de porfirina que tiene dentro hierro. Un conjunto de histidina proximal (His-93) se asocia de manera directa a la molécula de hierro, al paso que un conjunto de histidina distal (His-64) se pone en la cara contraria de la capacitación.

En contraposición, la hemoglobina (encargada de transportar el oxígeno en sangre, en los glóbulos colorados) está compuesta por 4 polipéptidos distintas y 4 puntos de unión del oxígeno, lo que deja distintas características cinéticas de unión. Podría decirse que, desde un criterio químico, esta es mucho más “complicada” que la mioglobina.

Si deseamos que te quedes con un concepto de todo este conglomerado, es la próxima: la mioglobina está formada solo por una cadena de aminoácidos (polipéptido), que paralelamente se muestra con apariencia de 8 hélices alfa conectadas, preparadas de manera enrollada sobre la conformación tridimensional. En el centro de la heteroproteína hay un conjunto hemo, con una molécula de hierro. Si pudiéramos desenrollar su composición terciaria, veríamos un cordel de 8 subunidades unido a un anillo hemo.

Función de la mioglobina

Exactamente la misma la hemoglobina, la mioglobina es una heteroproteína citoplasmática que permite la unión del oxígeno a un conjunto hemo. De cualquier manera, al tener 4 cadenas polipeptídicas (globina), la hemoglobina tiene 4 conjuntos hemo, lo que le deja adherir mucho más oxígeno a su composición terciaria. Así, la hemoglobina muestra mucho más “carga de oxígeno”, al tiempo que la mioglobina tiene una mayor afinidad al mismo, pero en menor cantidad (solo un conjunto hemo/una molécula de O2). Estas diferencias van en conjunción con la utilidad de cada molécula: la hemoglobina transporta, al paso que la mioglobina guarda.

En este punto, se puede destacar que las concentraciones de mioglobina son máximas en la musculatura estriada de los vertebrados, en concreto, en el citoplasma de los cardiomiocitos y en el sarcoplasma de las fibras musculares. Con base en esta propuesta, se puede asumir que la función primordial de la mioglobina es dar oxígeno a las mitocondrias musculares en el momento en que el organismo está en un instante de esfuerzo, con el objetivo de eludir la hipoxia a nivel tisular.

Dicho de otra forma, la mioglobina sirve de buffer de la concentraciòn intracelular de oxígeno y asimismo como una reserva de O2 a nivel muscular. Este término se asegura por una situación tan curiosa como aguardada: los animales que viven en el agua y pasan enormes periodos de tiempo sumergido muestran 30 ocasiones mucho más mioglobina en su ambiente celular, en comparación con esos que tienen oxígeno libre en todo instante.

Músculo

Estas son ciertas funcionalidades mucho más de la mioglobina, contextualizadas en el ambiente del organismo:

  • Posibilita la difusión de oxígeno: esta heteroproteína se desatura al comienzo de la actividad muscular, lo que incrementa el gradiente de difusión de oxígeno desde los pilíferos hasta el citoplasma.
  • Semeja tener funcionalidades enzimáticas: se precisa para la descomposición activa de óxido nítrico a nitrato. El metabolismo del óxido nítrico estimula la actividad mitocondrial.
  • Asiste para remover especies reactivas de oxígeno (ROS): las ROS son moléculas pequeñísimas derivadas del metabolismo celular de manera habitual, pero estas tienen la posibilidad de dañar a la célula y ocasionar su envejecimiento. Por este motivo, la mioglobina contribuye a que sus concentraciones sean mínimas.

Como puedes observar, la utilidad de la mioglobina no solo reside en el almacenamiento de una molécula de O2 merced a su conjunto hemo. Si bien esta sea su tarea primordial, asimismo muestra otras, igualmente esenciales para el confort en el ambiente celular.

El papel de la mioglobina en los cuadros clínicos

La mioglobina está codificada por el gen MB en humanos, y como toda secuencia organizada de ADN, esta es susceptible a mutaciones. Se ha asociado la disfuncionalidad del gen MB con distintas condiciones, como el síndrome compartimental o el meduloblastoma.

Además de esto, modelos experimentales (ratones knockout) con la mioglobina mutada desarrollan anomalías de la salud mortales a nivel cardiaco a lo largo del avance fetal. Los pocos modelos que subsisten a estas condiciones manifiestan mecanismos compensatorios, pero la supervivencia es baja. Por este motivo, se asegura que la mioglobina es fundamental para el desempeño del cuerpo.

Alén de terrenos conjeturales, se ha asociado directamente a la mioglobina con una entidad clínica extensamente famosa: la rabdomiolisis. En esta condición grave, se genera un daño en la membrana del miocito (célula muscular), que deriva en la acumulación de calcio de manera anormal en el músculo. Esto piensa lisis y necrosis muscular, lo que paralelamente incrementa la concentración en sangre de moléculas que no habrían de estar allí.

Raramente, la mioglobina es la proteína que mucho más daños crea en los riñones en el momento en que se infiltra en el aparato circulatorio y acaba siendo “filtrada” en el ambiente renal. Se estima que esta heteroproteína puede precipitar en los túbulos del riñón, acumulándose y ocasionando obstrucciones. Este mecanismo de toxicidad enseña, en parte, por qué razón el fallo renal es uno de los más importantes resultados consecutivos de la rabdomiolisis.

Finalmente, podemos destacar que se mide la existencia de mioglobina en la orina para advertir esta condición, en tanto que una concentración de 100 mg/dl es con la capacidad de cambiar el color del pis.

Resumen

En el momento en que prestamos atención en una proteína, enzima o molécula relacionada con el metabolismo, quedarse solo con su composición y función primordial es un grave fallo. Sí, la mioglobina guarda oxígeno para eludir la hipoxia muscular, pero asimismo tiene actividad enzimática, anula especies reactivas de oxígeno, posibilita la difusión de O2 en el ambiente celular y sirve como entre los criterios diagnósticos para la rabdomiolisis (así sea en su concentración plasmática o en orina).

Al final de cuenta, toda biomolécula tiene mucho más de una función en nuestro cuerpo, y si pensamos que solo cumple una tarea, indudablemente va a ser pues no hemos descubierto el resto.

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